美科学家首次设计制造出自组装螺旋状蛋白丝

导读：2018年11月9日，《Science》期刊报道了美国科学家首次设计制造出由相同蛋白质亚基自发结合在一起而形成长螺旋线状结构的蛋白丝。这种从蛋白质单体中生成微米级动态且高度有序结构的能力，为制造出全新的多尺度超材料提供了可能性。

天然蛋白丝在动态特性上有较大差异，如胶原蛋白相对稳定，而另一些如细胞骨架聚合物则是不稳定的，会随着生理条件的变化而生长、分解。对动态聚合物而言，内部的长丝中单体总残留量的比例通常较高。单体通常是独立的折叠结构，而不是相对伸展的多肽。尽管第一类肽细丝已经被成功地设计，但由折叠蛋白质单体构建的可逆组装细丝的精确计算设计仍是尚未解决的难题。 

2018年11月，美国华盛顿大学、耶鲁大学等机构的研究人员在《Science》期刊上联合发表了题为“De novo design of self-assembling helical protein filaments”的研究论文。研究人员描述了一种从单体蛋白质设计自组装螺旋丝的常规计算方法，并用该方法设计了在体内外组装成具有广泛几何结构的微米级蛋白质细丝，这种从蛋白质单体中生成微米级动态且高度有序结构的能力为制造出新的多尺度超材料提供了可能性。

通过设计非对称单体之间的埃级（0.1纳米量级）相互作用来进行微米级次序编程的能力，是计算蛋白质设计的一个进步。与以往依赖于对称蛋白质基本单元中一个已存在界面的纳米材料设计工作不同，正确的组装需要设计两个独立的界面。在二面体配合物的周围引入少量疏水取代物，由于每一个序列的改变在叠加界面上重复多次，因此可以促进叠加成延伸的长丝。对细丝形成动力进行编程的能力为我们理解自然界中蛋白长丝如何组装和解开提供了基础。重复的蛋白基本单元是一种非常稳定的蛋白质，因此设计的细丝提供了易于修饰的支架，可将其它蛋白质或金属纳米团簇的结合位点添加到该支架上，用于从新型诊断测试到纳米电子设备的各种应用领域。

计算机设计出的蛋白模块自组装成蛋白长丝的艺术概念图，图源：美国物理学家组织网

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