导读
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1907年，尼科耳（Nicolle）发表枯草芽孢杆菌溶解因子的报告。 -
1909年，拉希琴科（Laschtschenko）指出，鸡卵白有强抑菌作用，是酶作用的结果。 -
1922年，弗莱明（Alexander Fleming）发现人的鼻涕、唾液、眼泪也有强力的溶菌活性，并把其溶菌作用的因子命名为溶菌酶。 -
1923年，中村指出，溶菌酶的溶菌活性极弱时，在作用底物中加入碱，作用底物便迅速呈透明状态。人们清楚了溶菌酶对非敏感的沙门氏菌和布鲁氏菌等革兰氏阴性菌能产生溶菌的原因。 -
1936年，麦耶（Meyer）发表了精致溶菌酶的报告，获得了溶菌酶结晶状标准品。不过，质量和收率仍不理想。 -
1945年，奥尔德顿（Abraham）等人用精致酶的新方法，即用膨土岩吸附，再用吡啶溶出，从鸡卵白中得到了收率高、结晶好的溶菌酶。 -
同年，乔丽斯（Jolles）等人从家兔脾脏中，得到了两种溶菌酶纯化结晶品。 -
1951年，索尔顿（Salton）等人用极近似自然形态的微生物，如巨大芽孢杆菌、溶壁微球菌、藤黄八叠球菌等，成功制备了细胞壁，并观察了细胞壁在溶菌酶作用下完全溶解的情况，从而证明溶菌酶是细菌细胞壁的溶解酶。 -
1955年，史密斯（Smith）等人从木瓜汁液分离出溶菌酶结晶品。 -
1959—1963年，索尔顿、古伊森、让洛兹等人终于清楚了溶菌酶是一种能够切断N-乙酰牧氨酸和N-乙酰葡聚糖胺之间的β-1，4-键的酶。 -
贝格尔进一步研究后指出，溶菌酶能分解甲壳质，并命名为内-β-1，4-N-乙酰己糖胺酶。 -
1965年，大卫·菲利浦用X射线衍射技术研究溶菌酶晶体，解析出了2埃分辨率的晶体结构。这是第二个使用X射线衍射技术得到的蛋白质结构，也是第一个解析出的酶结构。大卫·菲利浦根据次结构提出了溶菌酶催化的机理，该催化机理最近得到了修正。 -
1966年，奥瑟曼（Osserman）等人报道，在慢性单核细胞性白血病患者的尿中，含有大量（500mg/日）的溶菌酶。临床医学专家们发现在检测白血病、肾功能衰竭或其他病患者的血清、尿中溶菌酶的活性，在临床上可有效地诊断白血病。
溶菌酶丨图源：百度词条
溶菌酶是一种有效的抗菌剂，能切断肽聚糖中N-乙酰葡萄糖胺(NAG)和N-乙酰胞壁酸(NAM)之间的β-l,4糖苷键之间的联结，破坏肽聚糖支架，在内部渗透压的作用下细胞胀裂开，引起细菌裂解。
人和动物细胞无细胞壁结构亦无肽聚糖，故溶菌酶对人体细胞无毒性作用，但具有溶解细菌细胞壁能力。
溶菌酶还可与带负电荷的病毒蛋白直接结合，与DNA、RNA、脱辅基蛋白形成复盐，使病毒失活。因此，该酶具有抗菌、消炎、抗病毒等作用。
生物改性是一种提升溶菌酶抑菌活性方法。通过生物技术手段改变溶菌酶的结构，进而影响其功能及理化性质。比如可将活性肽或疏水基团引入溶菌酶分子结构中，增强自身疏水性，得以穿过脂多糖层进入 革兰氏阴性菌的肽聚糖层，提高对 革兰氏阴性菌的抑菌性能。
在溶菌酶蛋白质结构中加入 1 个外露的疏水性结构域，如图 2 所示，该结构可以与外膜发生融合，溶菌酶可插入质膜中进行杀菌。
溶菌酶直接作用于细菌细胞壁, 不存在抗生素滥用形成的耐药性，也无免疫原性，是绿色、环保、生态型的新产品。
微生物产生溶菌酶有3类：（1）内N-乙酰已糖胺酶：破坏细菌细胞壁肽聚糖中的，β-1，4糖苷键，与鸡蛋清溶菌酶作用相似。（2）酰胺酶：切断细菌细胞壁肽聚糖中N-乙酰胞壁酸肽“尾”之间的N-乙酰胞壁酸-L-丙氨酸键。（3）内肽酶：能使肽“尾”及肽“桥”内的肽键断裂。研究发现，细菌细胞溶菌酶的抗菌活性不仅表现在其分解细菌细胞壁方面，当酶受到不可逆抑制后，它仍然显示出抗菌效应；不同来源的细菌细胞壁溶菌酶有不同的抗菌范围，并对不同类型的肽聚糖有特异性。
鸡蛋清溶菌酶是动植物中溶菌酶典型代表，也是目前了解最清楚的溶菌酶之一。最早弗莱明(Fleming)就发现蛋清可以作为溶菌酶的稳定来源。它可以分解溶壁小球菌、黄色八迭球菌和巨大芽孢杆菌等革兰氏阳性菌，但对革兰氏阴性菌无效。当有二乙烯三胺存在时，某些G-细菌也可被该酶分解。其化学性非常稳定，即使在pH值4~7范围内剧烈变化时，结构仍然稳定。其在酸性环境下是一种热稳定的碱性蛋白质，但在碱性环境中对热稳定性较差。
利用基因工程偶合发酵生产出的发酵耦合溶菌酶不仅克服了上述蛋清提取溶菌酶活性低、产量低、无法稳定保存等缺点，还扩大了溶菌酶抑菌范围，对革兰氏阴性菌也有效，从而达到广谱溶菌、抑菌效果。
为提升溶菌酶抑菌能力，安佰特通过持续科技攻关，实现了溶菌酶基因在单细胞酵母中的高溶性表达，从而构建了高活性溶菌酶改良工程菌株，还创新性的采用了融合载体蛋白策略，实现了“载体蛋白- 溶菌酶”融合蛋白高效表达。这种经过特殊设计的融合载体蛋白，实现了胞内载体蛋白与溶菌酶的自动切割，从而完成了两种蛋白高产。
