江南大学国重食品蛋白与营养团队发表刊印封面论文（Front Cover）—没食子酸诱导形成肌原纤维蛋白可溶性聚集物以实现胶体溶液的热稳可调
Journal of Agricultural and Food Chemistry
2020年10月14日，江南大学国重食品蛋白与营养团队在农林科学SCI一区国际Top期刊《Journal of Agricultural and Food Chemistry》最新一期 (2020, Volume 68, Issue 41, pp11535-11544)发表题为《Gallic Acid-Aided Cross-Linking of Myofibrillar Protein Fabricated Soluble Aggregates for Enhanced Thermal Stability and a Tunable Colloidal State》（DOI: 10.1021/acs.jafc.0c02059）的封面论文。该论文第一作者为江南大学食品学院2018届硕士研究生陈楷文，通讯作者为江南大学国重食品蛋白与营养团队陈星副研究员和梁丽教授（点击左下角阅读原文，直达文献页面）。
● 成果介绍
研究背景
肌原纤维蛋白（Myofibrillar protein，MP）是一种高营养价值和高生物价值的大分子量蛋白，具有特殊的纤维状结构并富含侧链活性基团。一方面，MP特殊的结构有利于构建稳定的，粘度可调的胶体体系。另一方面，在加热过程中由于MP中大量的巯基被热诱导形成二硫键，因而具有加热凝胶化倾向，不能保持在水溶液中的稳定性，不利于肉蛋白在食品配料或饮料方面的开发应用。课题组前期通过高压均质化来增强蛋白质的溶解性，并通过过氧化氢屏蔽活性巯基增强热稳定性。但是，过氧化氢作为一种加工助剂，具有很强的氧化能力，在配方食品中的使用有一定的限制。因此，需要一种替代的方法来提高MP在水溶液中的热稳定性。
研究思路
图1 用pH shift（10.00→7.00）结合GA处理抑制MP在中性和低离子强度溶液中的热聚集，以提高加热稳定性并获得可调的胶体状态。
没食子酸（Galic acid，GA）作为一种天然多酚具有良好的水溶性和抗氧化性。蛋白质和多酚之间的相互作用可以以非共价和共价的方式进行。在特定条件下，如碱性环境，没食子酸能够氧化形成醌式结构，共价结合到蛋白质的亲核位点（如巯基）上，从而屏蔽巯基并抑制二硫键的产生以提高MP的热稳定性和抗氧化性。另外，GA具有较小的尺寸和有限的活性位点，不会造成蛋白质的过度聚集或交联。
研究结论
GA的加入与pH shift处理相结合被证明是抑制MP热聚集和提高MP在水溶液中热稳定性的有效策略。碱性条件下，GA共价接枝到MP的半胱氨酸和色氨酸侧链上，提高了MP的抗氧化性。此外，GA修饰降低了MP的α-螺旋结构，促进了MP的交联聚集。当添加低剂量GA（10和25 μmol/g protein）时，肌球蛋白和肌动蛋白聚集体之间的共价键依旧以二硫键为主。当GA添加量超过50 μmol/g protein时，MP聚集体以GA-巯基和GA-色氨酸加合物为主。这些通过GA交联的聚集体阻止了MP的热凝胶化，使得MP具有稳定且可调的胶体状态，继而提高MP胶体溶液热稳定性。
这项工作得到了国家自然科学基金[基金号31901611]、江苏省自然科学基金[基金号BK20190589]、中央高校基础研究基金[基金号JUSRP11970]和江苏省科学技术协会青年科技人才托举工程[陈星]的资助。
● 创新性/应用前景
目前尚无工作对没食子酸诱导肌原纤维蛋白交联形成可溶性聚集物的研究分析。这项工作为设计稳定，粘度可调的MP开辟了一条新的途径，可以促进特殊膳食用途的肌肉蛋白饮料定制生产的技术进步。
参考文献
https://dx.doi.org/10.1021/acs.jafc.0c02059
专 家 简 介
陈楷文，江南大学食品科学与技术国家重点实验室（国重）食品蛋白与营养团队 2018级硕士研究生。
陈星，江南大学食品科学与技术国家重点实验室（国重） 副研究员，硕导。江南大学国重食品蛋白与营养团队骨干成员。
梁丽，江南大学食品科学与技术国家重点实验室（国重） 教授，博导。江南国重食品蛋白与营养团队领衔专家。
徐幸莲，南京农业大学教授，博导。南京农业大学食品科技学院院长，国家肉品质量安全控制工程技术研究中心副主任。
