热失活条件对乳清浓缩蛋白酶解物残余蛋白水解活性和粘度特性的影响
Food Hydrocolloids (IF=9.147)
背景
1、浓缩乳清蛋白(WPC)是由奶酪制造、凝乳酶和酸性酪蛋白制造过程中获得的副产物。然后在蒸发和喷雾干燥之前进行膜处理。根据膜处理程度的不同，可以生成含有不同蛋白质含量的WPCs，如WPC35、65和80含有约。分别为35、65和80% (w/w)蛋白,均被广泛应用。
2、研究蛋白质生产过程中酶的失活具有相当重要的工业意义。过去的研究表明，酶解程度越高，粘度降低越大，此外，仔细选择热失活条件可以导致最佳酶失活，且最大限度地减少损失。
3、本研究考察了热处理对三种酶生成的乳清蛋白浓缩水解物(WPH)的残余蛋白水解活性(RA)、表观粘度(ηapp)和凝胶温度(Tg)的影响。
4、进一步的研究需要在工业规模上评估喷雾干燥机效率的潜在改善和产生的水解物的成本/效益。
缩略词：WPH-Alc（碱性蛋白酶处理后浓缩乳清蛋白）, WP-Neu（中性蛋白酶处理后浓缩乳清蛋白） 和 WPH-Deb （肽酶处理后浓缩乳清蛋白）
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方法及结果
Fig. 1. A) Alcalase®，(B) Neutrase™，(C) Debitrase®和(D)乳清蛋白浓缩物在50°C下水解4 h不经热失活的反相高效液相色谱谱图。GMP:糖巨肽;BSA:牛血清白蛋白;α-La:乳白蛋白;β-Lg B: β-乳球蛋白变体B;β-Lg A: β-乳球蛋白变体A
Fig. 3. Alcalase (A)， Neutrase (B)和Debitrase (C)在浓缩乳清蛋白水解物中的热失活曲线在总固体浓度为10% (w/v)的乳清蛋白浓缩物和酶与底物比例为0.5% (w/w)的条件下生成水解产物，然后在50℃下孵育4小时，之后，溶液放置在65 - 75℃的不同温度下的水浴中，每个时间点的残余蛋白水解活性用偶氮酪蛋白测定法测定。A0和At分别为测定时间的初始活性和残余活性。每个数据点是三个独立实验中两个测定值的平均值。竖条表示标准差
Fig. 4. 45%总固体未加热的乳清蛋白浓缩物在50°C和剪切速率为300 s-1测量的表观粘度；WPC在50℃下孵育4小时(WPC对照)，由碱性蛋白酶 (WPH-Alc)、中性酶(WPH-Neu)和肽酶 (WPH-Deb)生成乳清蛋白水解物
研究结论
1、残余蛋白水解活性和粘度计等指标：碱性蛋白酶处理后的乳清蛋白水解物粘度较低，但酶较难失活
2、动态流变学等指标：凝胶温度受酶和温度等的影响
3、液相色谱等指标：水解主要影响β-lg， α-la等蛋白。
参考文献
Impact of thermal inactivation conditions on the residual proteolytic activity and the viscosity properties of whey protein concentrate enzymatic hydrolysates.
https://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2021.107333
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