国家自然科学基金|渤海大学李颖畅教授：绿原酸对盐渍海蜇的脱铝作用及对海蜇胶原蛋白结构的影响

食品工业科技编辑部

2025-12-25

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本文获国家自然科学基金（32572730）；渤海大学海洋研究院项目（BDHYYJY2024002）。

摘要

海蜇中胶原蛋白含量丰富，含水量高，易腐烂，常用盐和明矾处理制成盐渍海蜇，造成铝含量超标。为了降低海蜇中铝残留量，减少铝对人体的损害，本研究采用绿原酸（Chlorogenic acid，CGA）溶液降低海蜇中铝含量，并通过紫外分光光度法、热分析，分子对接及分子动力学模拟等方法，探究CGA对海蜇胶原蛋白结构的影响。结果表明：CGA显著降低盐渍海蜇中铝残留量，CGA浓度为0.2 mg/mL时，铝脱除量最高，脱除率为51.51%。同时，盐渍海蜇硬度、咀嚼度和回复性均有所改善，CGA较好地维持盐渍海蜇微观结构的完整性。CGA使海蜇胶原蛋白中α-螺旋相对含量增加，从33.63%最大增加至39.12%，β-折叠、β-转角、无规卷曲相对含量减少，海蜇胶原蛋白的热稳定性提高。海蜇胶原蛋白与CGA通过氢键和疏水作用发生相互作用，胶原蛋白与CGA形成稳定的复合物。本研究丰富了盐渍海蜇脱铝技术，为海蜇的绿色加工提供了理论依据。

作为最古老且有效的食品保鲜技术，低温贮藏在维持肌肉食品、水果和蔬菜的安全及质量方面发挥着关键作用，根据贮藏环境温度的不同，现代工业中通常以冷藏（0~4 ℃）和冷冻（低于−18 ℃）两种方式来提高产品的品质稳定性。近年来，与传统肉制品相比，调理牛排因其食用方便、营养均衡等优势，越来越受到消费者的青睐。调理牛排产品通常采用冷藏或者冷冻方式进行贮运销售。传统的冷藏技术货架期较短，难以进行长线的冷链运输；此外，尽管冷冻技术可以大幅度延长货架期，但是贮藏过程中冰晶的生长/再结晶会对肌肉组织造成剧烈的机械损伤，解冻后过多的汁液损失会直接损害行业的经济效益和消费者的健康需求。因此，有必要开发新型的低温保存技术以维持食品原有的品质。

海蜇（Rhopilema esculentum）别名海蛇、石镜等，是一种腔肠软体动物，因其胶原蛋白含量丰富、脂肪含量低以及含有多种维生素和矿物质，备受消费者青睐。新鲜海蜇含水量高，极易自溶，不易储存。“三矾两盐”加工可延长海蜇的贮藏时间，却造成海蜇中铝残留量超标。铝被摄入后会在人体内蓄积，对人体造成多种危害，如对神经系统产生毒性作用，影响骨骼的正常生长和发育等。为了促进海蜇产业的发展，研究减少盐渍海蜇中铝残留量的技术方法非常重要。

陈瑜等研究水浸泡对海蜇皮和海蜇头明矾含量变化的影响，确定 24 h 为最短浸泡时长，海蜇皮和海蜇头的明矾含量分别降至 0.10% 和 0.11%；顾亚芳等发现用 0.1 mol/L 醋酸溶液，以 1:6 的料液比浸泡盐渍海蜇，具有较好的脱铝效果；还有一些学者通过复合溶液浸泡来减少海蜇中铝残留量，如张琳娜等采用复合磷酸盐溶液浸泡盐渍海蜇发现可以有效降低海蜇中的明矾残留量；田明洁等发现弱酸性电解水和乳酸钙复合脱铝液可以有效降低海蜇铝含量，同时减少对海蜇品质的影响。但是上述方法也存在一些缺点，如浸泡时间过长，导致蛋白网络结构遭到破坏，海蜇失去原有的口感；酸浸泡会使海蜇质地变软，口感变差，对盐渍海蜇的品质造成影响，以及需要反复浸泡多次，步骤繁琐等。

海蜇经明矾处理后一部分铝会吸附在海蜇的表面，一部分铝会与海蜇中的胶原蛋白结合。目前的脱铝方法主要以酸性溶液浸泡为主，虽然有脱铝效果却会影响海蜇的品质。绿原酸（Chlorogenic acid，CGA）是一种多酚类物质，具有抗菌、抗氧化、清除自由基等作用。Bleve 等发现阿魏酸和芦丁等酚类物质能够与海蜇胶原蛋白发生反应，并提高其机械和抗氧化性能。然而，目前关于多酚降低盐渍海蜇铝含量并改善盐渍海蜇质构特性的研究鲜有报道。因此，本文以盐渍海蜇为原料，采用 CGA 溶液浸泡盐渍海蜇，探究 CGA 的脱铝效果及对海蜇胶原蛋白结构的影响，为降低盐渍海蜇铝含量和保持其质构特性提供新思路。

2.1 铝残留量的变化

经测得盐渍海蜇皮原样初始铝含量为 628.98 mg/kg，超出国标中规定的铝限量值（500 mg/kg）。经不同溶液处理的盐渍海蜇中的铝含量如图 1 所示，对照组（去离子水浸泡）的盐渍海蜇铝含量为 572.35 mg/kg，仍高于规定的铝限量值，铝的脱除率为 8.99%。经醋酸处理的盐渍海蜇的铝脱除率为 38.62%；弱酸性电解水处理的盐渍海蜇的铝脱除率为 34.92%；不同浓度 CGA 处理的盐渍海蜇的铝脱除率分别为40.91%、51.51%、47.84%、45.89%、40.02%。试验组的铝脱除率均高于对照组，且均低于规定铝限量值。以上结果表明醋酸、弱酸性电解水以及 CGA 均能有效降低盐渍海蜇中的铝含量，并且 CGA 较醋酸和弱酸性电解水有更好的脱铝效果。Borowska 等表明多酚化合物中含有的-OH 基团能够通过络合作用结合金属铝离子。CGA 降低海蜇中铝含量可能是因为残留在盐渍海蜇表面的一部分铝可以通过溶液浸泡被脱除，另外多酚还可以与胶原蛋白结合，通过酚羟基螯合金属铝离子脱除一部分残留在胶原蛋白上的铝离子，因此盐渍海蜇中的铝残留量显著降低。

图 1 不同溶液处理对盐渍海蜇铝残留量的影响

Fig.1 Effects of different solution treatments on residual aluminum of salted jellyfish

注：不同小写字母表示数据差异显著（P<0.05），图 2 同。

2.2 质构特性的变化

质构常被用于评价食品的质地，硬度、咀嚼度和弹性是决定海蜇品质的重要指标。如图 2A~图 2D所示，经醋酸和酸性电解水处理后海蜇的硬度、弹性、咀嚼度和回复性均低于对照组，这可能是因为随着铝的脱除，酸性溶液和水进入组织内部，使海蜇的组织结构变得松散，导致海蜇的质构变差，品质下降。而经 CGA 处理后，海蜇的硬度、咀嚼度和回复性均高于对照组。随着 CGA 浓度的增大，海蜇的硬度、咀嚼度和回复性呈现先上升后下降的趋势，在CGA 浓度为 0.2 mg/mL 时，硬度、咀嚼度和回复性最大。李君珂等研究发现绿原酸使鱼肉的硬度、咀嚼度增加。盐渍海蜇硬度、咀嚼度和回复性改善的原因可能为 CGA 可以与海蜇胶原蛋白发生分子交联作用，使胶原蛋白不易降解，网络结构更稳定。从图 2B 可以看出，CGA 处理组弹性显著高于醋酸和弱酸性电解水处理（P<0.05），但与去离子水处理无显著性差异（P>0.05）。综上所述，CGA 处理可以改善盐渍海蜇的质构特性。

图 2 不同溶液处理对盐渍海蜇质构特性的影响

Fig.2 Effects of different solution treatments on texture characteristics of salted jellyfish

2.3 水分分布和水分含量变化

低场核磁共振技术主要通过测定物质中氢原子在磁场中的共振吸收信号，获得被测样品的水分分布信息及水结合能力。对不同浓度 CGA 处理的盐渍海蜇的水分分布进行测定，由图 3 可知盐渍海蜇中主要有 4 个特征峰，分别代表的是结合水（T2b、T21）、不易流动水（T22）和自由水（T23），并且可以看出海蜇中水分的主要存在方式为不易流动水。不同浓度 CGA 浸泡的盐渍海蜇的峰面积比例如表 1 所示，不同 CGA 处理组的 P2b 和 P21 结合水与对照组无显著性差异（P>0.05），P22 不易流动水含量随着CGA 浓度的增加呈升高趋势，这可能是由于 CGA与胶原蛋白结合，随着 CGA 浓度的增加，CGA 的多个羟基增强了水分子与胶原蛋白分子之间的结合力，从而增加了盐渍海蜇中不易流动水的峰面积比例。P23 自由水的变化趋势与 P22 不易流动水相反，说明随着 CGA 浓度的增加能够与胶原蛋白紧密结合，保持胶原蛋白网络结构的完整性和稳定性，进一步将自由水转化为不易流动水，使更多的水分保持在胶原蛋白的网状结构中，从而改善了盐渍海蜇的品质。李玲等研究发现，随着茶多酚含量的增加，猪肉纤维蛋白凝胶中的不易流动水含量显著增加、自由水含量显著下降，本实验研究结果与之一致。

图 3 不同浓度 CGA 处理对盐渍海蜇水分分布的影响

Fig.3 Effects of different concentrations of CGA on water distribution of salted jellyfish

表 1 不同浓度 CGA 对盐渍海蜇峰面积比例的影响

Table 1 Effect of different concentrations of CGA on the proportion of peak area of salted jellyfish

2.4 微观结构的变化

在 1000 倍扫描电镜下观察不同浓度 CGA 处理的盐渍海蜇的组织结构如图 4 所示，对照组海蜇组织表面附着部分盐矾处理后的残余盐粒，整体结构致密有序，没有明显的孔隙，这一结果与 Li 等的研究结果一致。与对照组相比，随着 CGA 浓度增加，海蜇微观结构表面变得光滑，组织结构仍致密且无明显的孔隙出现，这表明经过 CGA 处理可以较好地维持海蜇的微观结构，盐渍海蜇品质得到改善。

图 4 不同浓度 CGA 处理对盐渍海蜇组织结构的影响

Fig.4 Effects of different concentrations of CGA on tissue structure of salted jellyfish

注：A0 为 0 mg/mL CGA；A1 为 0.1 mg/mL CGA；A2 为 0.2 mg/mL CGA；A3 为 0.3 mg/mL CGA；A4 为 0.4 mg/mL CGA；A5 为 0.5 mg/mL CGA。

2.5 紫外光谱

紫外光谱可以用来研究胶原蛋白结构的变化。如图 5 所示，海蜇胶原蛋白的最强吸收峰在 230 nm附近，这可能是海蜇胶原蛋白肽链中羧基、羰基以及酰胺等基团作用的结果；随着 CGA 浓度增加，胶原蛋白暴露出更多的发色基团，230 nm 附近的吸收峰强度逐渐增加，并有小幅度红移，海蜇胶原蛋白的构象发生变化。在 280 nm 附近有弱的吸收峰，可能是由于胶原蛋白中芳香族氨基酸（如酪氨酸和色氨酸）含量低造成的，这一现象与 Mo 等研究结果相一致。胶原蛋白-CGA 复合物在 322 nm 附近出现吸收峰，表明 CGA 与海蜇胶原蛋白相互作用形成了新的复合物，Shi 等发现大豆分离蛋白与 CGA 相互作用有类似的结果。

图 5 不同浓度 CGA 对海蜇胶原蛋白紫外光谱的影响

Fig.5 Effects of different concentrations of CGA on ultraviolet spectrum of collagen of jellyfish

2.6 胶原蛋白二级结构分析

CGA 处理后的海蜇胶原蛋白的二级结构如图 6所示，与对照组相比，CGA 处理组胶原蛋白中 α-螺旋相对含量从 33.63% 最大增加至 39.12%；β-折叠、β-转角、无规卷曲相对含量减少；说明 CGA 改变了胶原蛋白的二级结构，胶原蛋白表现出更强的结构稳定性。这是由于 CGA 与胶原蛋白之间形成氢键，导致分子内氢键重排，从而改变胶原蛋白结构。与本结果一致，Wang 等在对多酚与胶原蛋白的共价或非共价结合的研究中均发现 CGA 可与胶原蛋白相互作用形成氢键，有助于 α-螺旋结构的稳定。

图 6 不同浓度 CGA 对海蜇胶原蛋白二级结构的影响

Fig.6 Effects of different concentrations of CGA on secondary structure of collagen in jellyfish

2.7 热稳定性分析

如图 7A 所示，对照组胶原蛋白的热收缩温度为 48.97 ℃，与庄永亮等测定的海蜇胶原蛋白的热收缩温度存在差异，这可能是由于海蜇的品种、来源以及蛋白的提取方式不同所致。随着 CGA 浓度的增加，胶原蛋白的热收缩温度也逐渐增加，分别为49.19、49.29、49.49、50.82、51.07 ℃。说明 CGA 可以改善海蜇胶原蛋白的热稳定性。同时，Ren 等发现绿原酸与 β-乳球蛋白形成氢键，从而提高了 β-乳球蛋白的热稳定性。不同浓度 CGA 对海蜇胶原蛋白热重的影响如图 7B 所示，海蜇胶原蛋白的质量损失分为两个阶段进行，第一个阶段从 35 ℃ 到 150 ℃左右，在这个阶段中主要是海蜇胶原蛋白中水分逸出造成的质量损失；第二个阶段从 200 ℃ 到 450 ℃，高温环境下胶原蛋白降解速率增加，蛋白质变性、结构遭到破坏。在 450 ℃ 左右对照组海蜇胶原蛋白的失重率为 63%，而不同浓度 CGA 处理组海蜇胶原蛋白的失重率分别为 61%、60%、58%、53% 和 46%，均低于对照组，表明 CGA 处理海蜇胶原蛋白的热稳定性提高，这一结果与 DSC 一致。这是因为 CGA 含有酚羟基与胶原蛋白中的极性氨基酸形成氢键网络，增强胶原蛋白三螺旋结构的稳定性，抵抗高温下胶原蛋白解链。

图 7 不同浓度 CGA 对海蜇胶原蛋白热稳定性的影响

Fig.7 Effects of different concentrations of CGA on thermal stability of jellyfish collagen

注：（A）DSC 分析，（B）热重分析。

2.8 分子对接及分子动力学模拟

分子对接能够预测受体蛋白和小分子之间的相互作用方式及结合位点。如图 8A~B 所示，3D 对接模式图和 2D 相互作用图展示了 CGA 与胶原蛋白的相互作用。CGA 与胶原蛋白中的氨基酸形成氢键，包括苏氨酸（Thr198）、苯丙氨酸（Phe224）和酪氨酸（Tyr235）等，其中 Thr198、Phe224 和 Tyr235 共形成 3 个氢键，键长分别是 4.69、 4.51 和 5.13 Å。CGA 的苯环与 Phe224、缬氨酸（Val232）和赖氨酸（Lys234）存在疏水相互作用，键长分别为 4.27、5.90 和 6.35 Å。由此可知海蜇胶原蛋白和 CGA 结合的主要相互作用力是氢键和疏水相互作用。Cao 等也发现氢键和疏水相互作用是促进脂氧合酶（LOX）和 CGA 结合的主要作用。

通过测定均方根偏差（RMSD）和均方根波动（RMSF）研究了分子动力学模拟过程中海蜇胶原蛋白-CGA 复合物结构稳定性。模拟过程中 RMSD 值在 3 Å以内，表明蛋白质-配体复合物是稳定的。由图 8C 可知海蜇胶原蛋白和海蜇胶原蛋白-CGA复合物的平均值 RMSD 值分别为 0.829 Å和 1.037Å，表明海蜇胶原蛋白-CGA 复合物在分子动力学模拟过程中是稳定的。RMSF 常用于分析复合物中各种氨基酸的波动性，氨基酸波动越小，复合物就越稳定。模拟过程中所有氨基酸的 RMSF 值如图 8D 所示，在模拟过程中氨基酸大致呈稳定状态，表明胶原蛋白的氨基酸与 CGA 产生稳定的相互作用。综上所述，当胶原蛋白与 CGA 结合后，形成稳定的复合物，维持胶原蛋白三级结构的稳定性，提高热稳定性；也可以保持胶原蛋白网络结构的完整性和稳定性，从而改善盐渍海蜇的品质。

图 8 CGA 与海蜇胶原蛋白的分子对接及分子动力学模拟

Fig.8 Molecular docking and molecular dynamics simulation of CGA and jellyfish collagen

注：A：3D 对接模式图，B：2D 相互作用图，C：胶原蛋白-CGA的 RMSD 值，D：胶原蛋白-CGA 的 RMSF 值。

结论与展望

与去离子水相比，醋酸、弱酸性电解水和 CGA均可以有效地降低盐渍海蜇中的铝含量，CGA 浓度为 0.2 mg/mL 时，脱铝效果最好，铝脱除率可达51.51%。醋酸和弱酸性电解水处理后，海蜇的质构特性变差，品质下降，而 CGA 处理不仅可以有效地脱铝还可以改善海蜇的硬度、咀嚼度和回复性，使盐渍海蜇的品质得到改善。CGA 可以较好地保留盐渍海蜇的水分；维持盐渍海蜇微观结构的完整；CGA 使海蜇胶原蛋白二级结构中的 α-螺旋含量增加，β-折叠、β-转角、无规卷曲含量减少，海蜇蛋白的热稳定性提高，胶原蛋白的结构更加稳定。海蜇胶原蛋白和 CGA 结合的主要相互作用力是氢键和疏水相互作用。本研究为海蜇的绿色加工提供了理论依据，可以用于开发健康低铝的即食海蜇产品。

引用本文：楚晓燕，于阔跃，杨莎莎，等. 绿原酸对盐渍海蜇的脱铝作用及对海蜇胶原蛋白结构的影响[J]. 食品工业科技，2025，46（23）：81−88. doi: 10.13386/j.issn1002-0306.2024110240.

Citation: CHU Xiaoyan, YU Kuoyue, YANG Shasha, et al. Dealumination of Salted Jellyfish by Chlorogenic Acid and Its Effect on the Collagen Structure of Jellyfish[J]. Science and Technology of Food Industry, 2025, 46(23): 81−88. (in Chinese with English abstract). doi: 10.13386/j.issn1002-0306.2024110240.

通讯作者简介

李颖畅，女，工学博士，教授，水产品加工与贮藏工程专业硕士研究生导师，国家教育部学位论文评审专家；辽宁省水产学会理事，辽宁省食品科学技术学会会员；《Food Bioscience》、《食品科学》、《食品工业科技》、《食品安全质量检测学报》等杂志审稿人。2013年9月—2014年3月美国University of Georgia访学学者；2023年6月—2024年6月于加拿大Lakehead University访问学者。讲授《生物化学》、《食品风味化学》、《功能性食品》、《现代仪器分析技术及实验》等本科和研究生课程。主要在水产品的加工与贮藏、食品质量与安全控制等领域进行科学研究。主持国家自然科学基金项目1项，主持辽宁省教育厅重点实验室项目1项，辽宁省自然科学基金面上项目1项，辽宁省教育厅基础研究项目2项，参与“十三五”国家科技支撑计划项目2项。以第一作者或者通讯作者在《Food Chemistry》、《Food Bioscience》、《Journal of the science of food and agriculture》、《European Food Research and Technology》、《中国食品学报》、《食品科学》、《食品与发酵工业》、《营养学报》等期刊发表论文100余篇，其中被SCI和EI收录40篇；授权国家发明专利10余件，主编著作2部，副主编教材3部；获辽宁省自然科学成果奖一等奖1项、三等奖3项。指导的硕士研究生获得国家奖学金多次，指导大学生创新大赛国家级、省级项目多项。

（以上信息来自渤海大学官网）

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