​华南理工大学孙为正教授JAFC:利用异蛋白复合凝聚浓缩和稳定活性蛋白质溶菌酶

华南理工大学孙为正教授JAFC:利用异蛋白复合凝聚浓缩和稳定活性蛋白质溶菌酶

Journal of Agricultural and Food Chemistry

复合凝聚物是一类通过大分子之间液-液相分离产生的浓缩物。有关这一过程的最早报道可以追溯到一个世纪前Tiebackx和Bungenberg等人观察到一系列生物分子形成的不混溶液滴。随后，复合凝聚物在许多带电分子的组合中被观察到，例如胶体、蛋白质、表面活性剂和聚合物。复合凝聚物在食品工业、细胞生物学、生物物理学和生物材料中发挥着重要作用。异蛋白复合凝聚是复合凝聚的一种特殊情况，由至少两种蛋白质的液-液相分离产生。其可以封装药物和营养素、纯化蛋白质、构建水凝胶和稳定乳液。此外，其提供了一种在纯水性环境中封装和富集活性蛋白质的方法。该研究发现β-伴大豆球蛋白能够与活性蛋白质溶菌酶在较窄的pH范围内通过液-液相分离产生具有动态交换特征的凝聚物液滴，由于低去溶剂化程度和弱蛋白质相互作用而无需额外添加盐，这有别于具有柔性链结构的聚电解质复合凝聚物。β-伴大豆球蛋白与溶菌酶在其他pH条件下只能通过固-液相分离产生受到动力学捕获的固体无定型沉淀物。与无定形沉淀相比，凝聚物展现出更好的蛋白质热力学稳定性，凝聚物中被浓缩的溶菌酶的活性完全保留。基于β-伴大豆球蛋白的异蛋白复合凝聚为在纯水环境中封装和富集活性蛋白提供了一种可行的方法。

图1随pH增加复合凝聚（液-液相分离）向无定型沉淀（固-液相分离）发生转变（从左到右）

图2凝聚物中的蛋白质和稀释相（贫相）中的蛋白质存在动态交换，被荧光标记的溶菌酶（A），被荧光标记的β-伴大豆球蛋白（B）

图3 β-伴大豆球蛋白/溶菌酶复合凝聚物与无定型沉淀物在形成热力学、蛋白质稳定化和动态平衡方面的差异

参考文献

Jiabao Zheng, Qing Gao, Ge Ge, Jihong Wu, Chuan-he Tang, Mouming Zhao, and Weizheng Sun. “Heteroprotein Complex Coacervate Based on β-Conglycinin and Lysozyme: Dynamic Protein Exchange, Thermodynamic Mechanism, and Lysozyme Activity”. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 2021 69 (28), 7948-7959. DOI: 10.1021/acs.jafc.1c02204

专 家 简 介

孙为正，男，1983年2月生，博士，教授，博士生导师，院长助理，九三学社社员，入选首批“广东特支计划”科技创新青年拔尖人才，广州市珠江科技新星，广东省“千百十工程”校级培养对象。国家自然科学基金评审专家、教育部评审专家、广东省科技项目评审专家、广东省财政厅评审专家、广州市科技专家。全国专业标准化技术委员会委员（SAC/TC313）。担任国际学术期刊 Journal of Food Composition and Analysis（SCI期刊，JCR一区，IF:4.556）客座主编（Guest Editor）和编委（Editorial Board Member），担任Food Research International（SCI期刊，JCR一区，IF:6.475）与Food Chemistry: Molecular Sciences编委、中文核心期刊《现代食品科技》副主编.

主要从事食物蛋白质化学、食物营养、食品加工方面的研究与教学工作。主要研究方向：（1）蛋白质氧化对其功能特性、营养特性的影响；（2）食品加工、贮藏对其营养成分的影响；（3）传统肉制品现代化改造及新产品开发；（4）食品风味物质与食品成分的相互作用研究。