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高温胁迫对植物的生长发育造成严重影响，导致了世界范围内的粮食损失。植物细胞中存在一个重要的转录因子调控网络以参与高温胁迫应答，而DREB2A是该网络中的核心转录因子之一。在常温条件下，DREB2A蛋白很不稳定，通过26S蛋白酶体途径被降解；而在热胁迫发生时，DREB2A的蛋白稳定性显著提高，但具体机制不明；此次的研究首次发现DREB2A在高温下的稳定性受SUMO化修饰调控。生物化学结果表明，DREB2A的第163位赖氨酸残基是其SUMO化修饰位点，而该保守位点正好位于DREB2A的负调控结构域（NRD）。在高温条件下，SUMO化抑制了DREB2A与泛素连接酶组分BPM2的相互作用，进而促进了DREB2A蛋白的稳定性。同时，植物热耐受性和标志基因表达的分析结果表明，DREB2A的SUMO化修饰是其发挥热胁迫应答功能所必需的。总而言之，该研究揭示了SUMO化在高温条件下参与DREB2A蛋白稳定性维持的重要作用，有利于我们深入理解植物热胁迫应答的调控机制。
华南师范大学为该论文的第一单位，华南师范大学生命科学学院博士生王飞格、山东省农业科学院刘译阳博士、华南师范大学生命科学学院硕士生石雅俏和博士生韩丹璐为论文的共同第一作者。华南师范大学生命科学学院阳成伟教授、赖建彬教授和山东省农业科学院万书波研究员为论文的共同通讯作者。该研究得到国家自然科学基金和长江学者奖励计划等资助。
