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免疫球蛋白？抗体？它们有什么区别？

睿捷生物

2021-08-18

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免疫球蛋白？抗体？它们有什么区别？

【Date：2021.08.18】

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免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig）是广泛存在于哺乳动物血清、淋巴液、组织液和外分泌液中的一种具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白，在机体防御疾病的重要成分在疾病研究、药物研发、疫苗评价中具有重要作用。抗体（Antibody，Ab）是B细胞接受抗原刺激后分泌的具有免疫功能的，即能与抗原特异性结合的免疫球蛋白。因此所有的抗体都是免疫球蛋白，而免疫球蛋白并不都是抗体。

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一.免疫球蛋白的典型结构特征

免疫球蛋白分子单体呈Y型结构，如图1所示。以IgG为例，Y型结构由两条相同的重链（H）和两条相同的轻链（L）构成。链的氨基末端氨基酸变异较大，称为可变区（V），其余部位称为恒定区（C）。重链和轻链通过非共价相互作用和共价链间二硫键结合在一起，形成一个双边对称结构。铰链区位于重链恒定区CH1与CH2之间，富含脯氨酸，通过二硫键连接在一起，易伸展弯曲，有利于抗体结合位于不同位置的抗原表位。这种柔性铰链存在于IgG、IgA和IgD中，但不存在于IgM或IgE中。重链可变区VH和轻链可变区VL中各含有3个高变区(hypervariable region，HVR)或互补决定区(complementarity determining region，CDR)，其氨基酸组成和排列顺序高度可变。其中，HVR3(CDR3)变化程度更高。CDR周边及间隔区称为骨架区（FR）（图1）。

(图一.典型的IgG结构图示)

重链由450～550个氨基酸残基组成。根据重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序，链内和链间二硫键的数量和位置、结构域的数量及铰链区的长度等将重链分为5类：μ链、δ链、γ链、α链和ε链。对应的抗体分为5类：IgM、IgD、IgG、IgA和IgE。同一类的Ig，其铰链区氨基酸组成和重链二硫键的数量、位置也略有差异，据此又可将同类Ig分为不同的亚类。例如，人lgG可分为四个亚类：IgGl、IgG2、IgG3和IgG4；IgA可分为IgAl和lgA2两个亚类。

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二.不同种类免疫球蛋白特征

5类免疫球蛋白和亚类（同型）在生物学特性、结构、靶特异性和分布上都不同。IgG/D/E以单体形式存在，IgM为五聚体，是Ig中分子最大者。分子结构呈环形，含一个J链，各单位通过μ链倒数第二位的二硫键与J链互相连接。IgA有血清型和分泌型两种形式。大部分血清IgA为单体，大约10％～15％为双聚体，也发现少量多聚体。分泌型IgA为二聚体，每一分泌IgA分子含一个J链和一个分泌片（图2）。

(图一.五类免疫球蛋白图示)

5类免疫球蛋白在血清中的浓度从高到低依次为IgG、IgA、IgM、IgD、IgE。IgG/D/E和血清型IgA多以单体存在，所以具有2个抗原结合位点。而分泌性IgA是二聚体，因而具有4个抗原结合位点。IgM是5聚体，理论上有10个抗原结合位点，但由于空间位阻，一般只有5个位点可结合。

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三.免疫球蛋白亚型(同型)生物学应用

抗体有时候会因为非特异蛋白与蛋白的相互作用而结合细胞内某些成分，因为疏水作用结合脂肪，也有可能会结合一些细胞表面的抗体受体。同型对照是使用与一抗相同种属来源、相同亚型、相同剂量和相同的免疫球蛋白及亚型的免疫球蛋白，用于消除由于抗体非特异性与细胞结合而产生的背景染色。分析流式结果时，不能因为得到了荧光信号就判断细胞表面肯定结合有相应的荧光素，从而得出细胞表达相应的抗原分子的结论，而应该比较该荧光信号与细胞的非特异性荧光，如果得到的荧光信号大于非特异性荧光，说明得到的荧光信号部分来源于荧光素的特异性荧光，就可以得出细胞表达相应的抗原分子的结论。所以，确定与荧光素无关的细胞自身的非特异性类光的强弱非常重要，而设立阴性对照就是为了排除细胞的非特异性荧光干扰。

如何选择同型对照

(1) 一般选择与一抗的成分完全相同种属来源、相同亚型和亚链、相同荧光标记的抗体，比如抗人的CD56 FITC标记的抗体，成份是MouseIgG1,kappa。那么它的同型对照应该是FITC标记的MouseIgG1,kappa。注意同型对照的成份跟它的名称是相同的.
(2)如果是抗体的组合形式是纯化的一抗＋荧光标记的二抗，那么应该选择一抗的同型对照。比如CD86的纯化抗体，成分是MouseIgG1,&kappa。它的同型对照是纯化的Mouse IgG1&kappa。它的二抗PE标记的抗小鼠IgG1。

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